No processo de síntese protéica, os aminoácidos necessitam inicialmente sofrer ativação que os torna capazes de combinações químicas com outras substâncias, sendo a síntese realmente completada no citoplasma celular através de uma enzima específica para cada aminoácido e que se acha associada a um composto produtor de energia, o ATP (adenosinotrifosfatol ou MTP (adenosinomonofosfatol. Dessa forma, o complexo formado através de três compostos, a enzima, o MTP e o aminoácido, proporciona um aminoácido ativado que encontra sua posição na molécula protéica. Qualquer aminoácido essencial ou não-essencial, não se encontrando na concentração mínima diária, pode tornar-se fator limitante na síntese protéica. Quando não utilizados para a síntese de novos aminoácidos ou outros produtos nitrogenados, tais grupos sofrem conversão em apenas um produto final de excreção, a uréia.
Outro processo importante no metabolismo dos aminoácidos é o referente ao RNA (ácido ribonucléico, um ácido nucléico replicado a partir do ONA e encontrado sob forma livre no fluido das células do citoplasma), o que parece constituir um processo de transformação específica de moléculas para cada aminoácido usado. Cada molécula cedente de RNA prende seu aminoácido específico associado e o transporta ao mensageiro que se encontra localizado no ribossoma. Os aminoácidos que foram alinhados numa seqüência precisam juntar-se a cada outro pelas cadeias de anéis peptídicos para a formação de cadeias de polipeptídios, que têm a codificação específica do ONA.
O catabolismo dos aminoácidos constitui processo dos mais importantes, pois dele são produzidas várias substâncias que exercem, de um lado, ação favorável nos processos biológicos, e, de outro, proporcionam a formação de substâncias indesejáveis. Assim, se um dado aminoácido não é utilizado na síntese protéica, ele poderá sofrer dois processos; degradação ou oxidação para gerar energia. 00 catabolismo dos aminoácidos são constituídos dois grupos: um, nitrogenado (NH2l, e outro, o resíduo nitrogenado).
O grupo nitrogenado N H2 vai sofrer rompimento de sua porção nitrogenada, por hidrólise, o que constitui o primeiro processo de rompimento, que é realizado no fígado, tendo o nome de desaminação, ocorrendo formação de amônia que pode ser uti lizada em vários caminhos: formação de purina, assim como outros produtos nitrogenados; conversão, no fígado, em uréia, que vai ser excretada pelo rim – nos mamíferos e nos peixes, pois nos répteis e nas aves é o ácido úrico a substância formada. Na dieta mista usual, em que todo o nitrogênio urinário (80 a 90% lédeorigem uréica, diariamente 20 a 30% desse produto são assim eliminados.
A amônia pode combinar-se com vários glicídios derivados de resíduos de aminoácidos para formar outros aminoácidos não-essenciais. Esse processo é denominado transaminação, sendo realizado por enzimas específicas, as transaminases, atuando a piridoxina como coenzima. A amônia pode ainda ser conduzido. por um aminoácido para produzir outra forma de aminoácido, a forma amino, num processo chamado desaminação, como uma molécula de ácido glutâmico pode unir-se a um radical NH3, para formar glutamina.
A glutamina, monoamida do ácido aminoglutâmico, representa o mais abundante aminoácido encontrado no espaço intercelular e, juntamente com a alanina, acha-se encarregada no transporte de mais de 50% do nitrogênio protéico da periferia para os órgãos viscerais. Sua importância na integridade da mucosa intestinal é bem conhecida, sendo absorvida através do intestino; os enterócitos são utilizados como fonte de energia produzindo amônia, que é transportada para o fígado, onde se processa a síntese da uréia e a reincorporação pelo glutamato, formando a glutamina. O intestino metaboliza a glutamina, excretando amônia, que é levada para a veia porta. A glutamina é consumido. em teor elevado pelos fibroblastos, linfócitos, células epiteliais e tumorais. Nos casos de doença catabólica, sua taxa encontra-se reduzida nos músculos esqueléticos e no sangue. É indicado. nos casos de doença inflamatória do intestino e no prematuro, e contra-indicado. na hiperamoniemia e encefalopatia.
O transporte da amônia dos tecidos periféricos, onde é formada, até o fígado constitu i processo que deve ser realizado de modo a não torná-Ia um produto tóxico. Este composto, que é intermediário não-tóxico, sofre a ação do fígado, assim com,o em diversas estruturas como cérebro, havendo combinação da amônia com o glutamato, produzindo glutamina que não é tóxica, atravessando as membranas celulares, indo até o fígado, onde sofre decomposiçãO enzimática em glutamato e amônia, sendo convertida em uréia. Os músculos esqueléticos combinam a amônia com o piruvato, formando a alanina, que sofre no fígado processamento enzimático em que o piruvato é regenerado, indo participar da neoglicogênese. No caso de o fígado achar-se impossibi I itado de transformar a amônia recebida, transformada em uréia, esta atravessa a barreira hepática, indo para a corrente sangüínea, em teor superior ao normal. A síntese da glutamina representa um meio de desintoxicação e transporte da amônia produzida nas células (conforme o esquema a seguirl, sendo a reação reversível, requerendo outra enzima.
O catabolismo da complexa molécula protéica resulta ainda outro produto final, que é a creatinina, derivada da glicina, arginina e metionina, que são os três aminoácidos creatinogênicos e à custa da cistina e da metionina, o enxofre, que entra no organismo, usado na construção da proteína orgânica, depende daqueles dois aminoácidos.
O metabolismo das substâncias creatínicas acha-se na dependência das glândulas de secreção interna, havendo cerca de 120g no corpo e 9g encontram-se nos músculos, estando o restante quase todo no sistema nervoso (1,5%) e apenas 0,5% em outros componentes para o fornecimento de energia.
As reações de desaminação são reversíveis, servindo para a síntese de aminoácidos e cetoácidos, pois os resíduos dos aminoácidos glicoformadores integram o caminho glicolítico a piruvato e o ciclo de Krebbs a oxalacético e a cetoglutarato.
Pesquisas recentes referem que à exceção da lisina e da treonina, os aminoácidos essenciais até poderiam sofrer síntese a partir do nitrogênio endógeno, através de precursores de cetoácidos. Restringindo-se a ingestão de nitrogênio a pequenas quantidades de lisina e treonina poder-se-ia, através dessa modificação dietética, melhorar o prognóstico de certas afecções renais e hepáticas.
As transaminases e aminotransferases exercem ação específica para certos grupos amino e cetoácidos, não sendo específicas para outros. Os grupos amino são removidos da molécula dos aminoácidos pela ação específica das transaminases, como já assinalamos, e, quando não utilizados para a síntese de novos aminoácidos ou outros produtos nitrogenados, vão sofrer conversão em uréia. Todas as transaminases possuem um grupo prostético que é o piridoxal fosfato, derivado da piridoxina, que exerce ação na integridade do processo.
Os compostos de carbono derivados da quebra de cada aminoácido individual podem ser diretamente oxidados em C02 e H20 com a produção de ATP e primeiramente convertidos em glicose. De outro lado, como a acetilCoA e a aceto-acetil-CoA são precursores de corpos cetônicos, não podendo fornecer glicídios para a glicogênese, os aminoácidos que fornecem esses compostos são denominados cetogênicos. Assim, os metabólitos intermediários resultantes do catabolismo dos aminoácidos são na maioria glicogênicos. São 20 os aminoácidos padrões nas proteínas, apresentando esqueletos carbônicos diferentes, o que implica na existência de 20 vias catabólicas diferentes para a sua degradação, porém todas convergindo para a formação de cinco produtos derivados da atuação no ciclo do ácido cítrico e oxidados até C02 a H20, sendo os cinco produtos a acetil-coenzima A, a succinil-coenzima A, o cetoglutarato, o fumarato e o oxaloacetato.
Os aminoácidos glicogênicos são: alanina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cistina, lisina, serina, glicina, histidina, prolina, isoprolina, metionina, treonina, valina.
Glicogênicos e cetogênicos: fenilalania, tirosina isolucina, lisina e triptofano, que originam tanto glicose quanto corpos cetônicos. A leucina é apenas cetogênica.
Outro processo importante no metabolismo dos aminoácidos é o referente ao RNA (ácido ribonucléico, um ácido nucléico replicado a partir do ONA e encontrado sob forma livre no fluido das células do citoplasma), o que parece constituir um processo de transformação específica de moléculas para cada aminoácido usado. Cada molécula cedente de RNA prende seu aminoácido específico associado e o transporta ao mensageiro que se encontra localizado no ribossoma. Os aminoácidos que foram alinhados numa seqüência precisam juntar-se a cada outro pelas cadeias de anéis peptídicos para a formação de cadeias de polipeptídios, que têm a codificação específica do ONA.
O catabolismo dos aminoácidos constitui processo dos mais importantes, pois dele são produzidas várias substâncias que exercem, de um lado, ação favorável nos processos biológicos, e, de outro, proporcionam a formação de substâncias indesejáveis. Assim, se um dado aminoácido não é utilizado na síntese protéica, ele poderá sofrer dois processos; degradação ou oxidação para gerar energia. 00 catabolismo dos aminoácidos são constituídos dois grupos: um, nitrogenado (NH2l, e outro, o resíduo nitrogenado).
O grupo nitrogenado N H2 vai sofrer rompimento de sua porção nitrogenada, por hidrólise, o que constitui o primeiro processo de rompimento, que é realizado no fígado, tendo o nome de desaminação, ocorrendo formação de amônia que pode ser uti lizada em vários caminhos: formação de purina, assim como outros produtos nitrogenados; conversão, no fígado, em uréia, que vai ser excretada pelo rim – nos mamíferos e nos peixes, pois nos répteis e nas aves é o ácido úrico a substância formada. Na dieta mista usual, em que todo o nitrogênio urinário (80 a 90% lédeorigem uréica, diariamente 20 a 30% desse produto são assim eliminados.
A amônia pode combinar-se com vários glicídios derivados de resíduos de aminoácidos para formar outros aminoácidos não-essenciais. Esse processo é denominado transaminação, sendo realizado por enzimas específicas, as transaminases, atuando a piridoxina como coenzima. A amônia pode ainda ser conduzido. por um aminoácido para produzir outra forma de aminoácido, a forma amino, num processo chamado desaminação, como uma molécula de ácido glutâmico pode unir-se a um radical NH3, para formar glutamina.
A glutamina, monoamida do ácido aminoglutâmico, representa o mais abundante aminoácido encontrado no espaço intercelular e, juntamente com a alanina, acha-se encarregada no transporte de mais de 50% do nitrogênio protéico da periferia para os órgãos viscerais. Sua importância na integridade da mucosa intestinal é bem conhecida, sendo absorvida através do intestino; os enterócitos são utilizados como fonte de energia produzindo amônia, que é transportada para o fígado, onde se processa a síntese da uréia e a reincorporação pelo glutamato, formando a glutamina. O intestino metaboliza a glutamina, excretando amônia, que é levada para a veia porta. A glutamina é consumido. em teor elevado pelos fibroblastos, linfócitos, células epiteliais e tumorais. Nos casos de doença catabólica, sua taxa encontra-se reduzida nos músculos esqueléticos e no sangue. É indicado. nos casos de doença inflamatória do intestino e no prematuro, e contra-indicado. na hiperamoniemia e encefalopatia.
O transporte da amônia dos tecidos periféricos, onde é formada, até o fígado constitu i processo que deve ser realizado de modo a não torná-Ia um produto tóxico. Este composto, que é intermediário não-tóxico, sofre a ação do fígado, assim com,o em diversas estruturas como cérebro, havendo combinação da amônia com o glutamato, produzindo glutamina que não é tóxica, atravessando as membranas celulares, indo até o fígado, onde sofre decomposiçãO enzimática em glutamato e amônia, sendo convertida em uréia. Os músculos esqueléticos combinam a amônia com o piruvato, formando a alanina, que sofre no fígado processamento enzimático em que o piruvato é regenerado, indo participar da neoglicogênese. No caso de o fígado achar-se impossibi I itado de transformar a amônia recebida, transformada em uréia, esta atravessa a barreira hepática, indo para a corrente sangüínea, em teor superior ao normal. A síntese da glutamina representa um meio de desintoxicação e transporte da amônia produzida nas células (conforme o esquema a seguirl, sendo a reação reversível, requerendo outra enzima.
O catabolismo da complexa molécula protéica resulta ainda outro produto final, que é a creatinina, derivada da glicina, arginina e metionina, que são os três aminoácidos creatinogênicos e à custa da cistina e da metionina, o enxofre, que entra no organismo, usado na construção da proteína orgânica, depende daqueles dois aminoácidos.
O metabolismo das substâncias creatínicas acha-se na dependência das glândulas de secreção interna, havendo cerca de 120g no corpo e 9g encontram-se nos músculos, estando o restante quase todo no sistema nervoso (1,5%) e apenas 0,5% em outros componentes para o fornecimento de energia.
As reações de desaminação são reversíveis, servindo para a síntese de aminoácidos e cetoácidos, pois os resíduos dos aminoácidos glicoformadores integram o caminho glicolítico a piruvato e o ciclo de Krebbs a oxalacético e a cetoglutarato.
Pesquisas recentes referem que à exceção da lisina e da treonina, os aminoácidos essenciais até poderiam sofrer síntese a partir do nitrogênio endógeno, através de precursores de cetoácidos. Restringindo-se a ingestão de nitrogênio a pequenas quantidades de lisina e treonina poder-se-ia, através dessa modificação dietética, melhorar o prognóstico de certas afecções renais e hepáticas.
As transaminases e aminotransferases exercem ação específica para certos grupos amino e cetoácidos, não sendo específicas para outros. Os grupos amino são removidos da molécula dos aminoácidos pela ação específica das transaminases, como já assinalamos, e, quando não utilizados para a síntese de novos aminoácidos ou outros produtos nitrogenados, vão sofrer conversão em uréia. Todas as transaminases possuem um grupo prostético que é o piridoxal fosfato, derivado da piridoxina, que exerce ação na integridade do processo.
Os compostos de carbono derivados da quebra de cada aminoácido individual podem ser diretamente oxidados em C02 e H20 com a produção de ATP e primeiramente convertidos em glicose. De outro lado, como a acetilCoA e a aceto-acetil-CoA são precursores de corpos cetônicos, não podendo fornecer glicídios para a glicogênese, os aminoácidos que fornecem esses compostos são denominados cetogênicos. Assim, os metabólitos intermediários resultantes do catabolismo dos aminoácidos são na maioria glicogênicos. São 20 os aminoácidos padrões nas proteínas, apresentando esqueletos carbônicos diferentes, o que implica na existência de 20 vias catabólicas diferentes para a sua degradação, porém todas convergindo para a formação de cinco produtos derivados da atuação no ciclo do ácido cítrico e oxidados até C02 a H20, sendo os cinco produtos a acetil-coenzima A, a succinil-coenzima A, o cetoglutarato, o fumarato e o oxaloacetato.
Os aminoácidos glicogênicos são: alanina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cistina, lisina, serina, glicina, histidina, prolina, isoprolina, metionina, treonina, valina.
Glicogênicos e cetogênicos: fenilalania, tirosina isolucina, lisina e triptofano, que originam tanto glicose quanto corpos cetônicos. A leucina é apenas cetogênica.
